Using Mass Spectrometry for Biochemical Studies on Enzymatic Domains from Polyketide Synthases / Nejlevnější knihy
Using Mass Spectrometry for Biochemical Studies on Enzymatic Domains from Polyketide Synthases

Kód: 02961479

Using Mass Spectrometry for Biochemical Studies on Enzymatic Domains from Polyketide Synthases

Autor Jenner Matthew

This thesis reports studies on the substrate specificity of crucial ketosynthase (KS) domains from trans-AT Polyketide Synthases (PKSs). Using a combination of electrospray ionisation-mass spectrometry (ESI-MS) and simple N-acetyl ... celý popis

3313


Skladem u dodavatele v malém množství
Odesíláme za 12-15 dnů

Potřebujete více kusů?Máte-li zájem o více kusů, prověřte, prosím, nejprve dostupnost titulu na naši zákaznické podpoře.


Přidat mezi přání

Mohlo by se vám také líbit

Darujte tuto knihu ještě dnes
  1. Objednejte knihu a zvolte Zaslat jako dárek.
  2. Obratem obdržíte darovací poukaz na knihu, který můžete ihned předat obdarovanému.
  3. Knihu zašleme na adresu obdarovaného, o nic se nestaráte.

Více informací

Více informací o knize Using Mass Spectrometry for Biochemical Studies on Enzymatic Domains from Polyketide Synthases

Nákupem získáte 331 bodů

Anotace knihy

This thesis reports studies on the substrate specificity of crucial ketosynthase (KS) domains from trans-AT Polyketide Synthases (PKSs). Using a combination of electrospray ionisation-mass spectrometry (ESI-MS) and simple N-acetyl cysteamine (SNAC) substrate mimics, the specificity of a range of KS domains from the bacillaene and psymberin PKSs have been succsessfully studied with regard to the initial acylation step of KS-catalysis.§§In addition, the ability to alter the substrate tolerance of KS domains by simple point mutations in the active site has been demonstrated. A series of acyl-ACPs have been synthesised using a novel methodology and employed to probe the substrate specificity of both KS domains and the previously uncharcterised acyl hydrolase domain, PedC.§§KS-catalysed chain elongation reactions have also been conducted and monitored by ESI-MS/MS. All KS domains studied exhibited higher substrate specificity at the elongation step than in the preceeding acylation step. Furthermore, a mechanism of reversible acylation is proposed using the PsyA ACP1-KS1 di-domain. The findings in this thesis provide important insights into mechanisms of KS specificity and show that mutagenesis can be used to expand the repertoire of acceptable substrates for future PKS engineering.§§

Parametry knihy

Zařazení knihy Knihy v angličtině Mathematics & science Chemistry Analytical chemistry

3313

Oblíbené z jiného soudku



Osobní odběr Praha, Brno a 12903 dalších

Copyright ©2008-24 nejlevnejsi-knihy.cz Všechna práva vyhrazenaSoukromíCookies


Můj účet: Přihlásit se
Všechny knihy světa na jednom místě. Navíc za skvělé ceny.

Nákupní košík ( prázdný )

Vyzvednutí v Zásilkovně
zdarma nad 1 499 Kč.

Nacházíte se: